酶促反应在生物体内扮演着至关重要的角色，它有着区别于一般化学反应的诸多特点。了解这些特点，有助于我们更深入地认识生命活动的奥秘。接下来，我们将详细探讨酶促反应的几个主要特点。
酶促反应具有极高的催化效率，这是其最为突出的特点之一。与非催化反应相比，酶促反应的速率能够提高 10⁸ - 10²⁰ 倍，与一般催化剂相比，也能高出 10⁷ - 10¹³ 倍。例如，在过氧化氢分解的反应中，铁离子作为催化剂时反应速率较慢，而过氧化氢酶催化该反应的速率则极快。这是因为酶能够显著降低反应的活化能，使更多的反应物分子能够达到反应所需的能量水平，从而加快反应的进行。酶的高效性使得生物体内的各种化学反应能够在温和的条件下快速、有效地进行，保证了生命活动的正常运转。
酶促反应具有高度的特异性，即一种酶通常只能催化一种或一类特定的化学反应。这种特异性可以分为绝对特异性、相对特异性和立体异构特异性。绝对特异性是指酶只作用于一种底物，如脲酶只能催化尿素水解生成氨和二氧化碳。相对特异性则是指酶能够作用于一类结构相似的底物，如脂肪酶可以催化不同脂肪酸与甘油形成的酯类水解。立体异构特异性是指酶对底物的立体构型有严格的要求，如乳酸脱氢酶只能催化 L - 乳酸脱氢生成丙酮酸，而对 D - 乳酸则无催化作用。酶的特异性保证了生物体内化学反应的有序性和精确性。
酶促反应通常在温和的条件下进行，如常温、常压、接近中性的 pH 值等。与一般的化学反应需要高温、高压等剧烈条件不同，酶促反应能够在生物体内的生理环境中顺利进行。这是因为酶是生物大分子，其活性中心的结构和功能对环境条件非常敏感。过高的温度、过酸或过碱的环境都可能导致酶的活性丧失。例如，胃蛋白酶在酸性环境（pH 1.5 - 2.5）中具有较高的活性，而在碱性环境中则会失去活性。酶促反应的温和性使得生物体内的化学反应能够在不破坏生物体结构和功能的前提下进行，有利于维持生物体内环境的稳定。
酶促反应的速率可以受到多种因素的调节，以适应生物体不同的生理需求。酶的调节方式主要包括变构调节、共价修饰调节和酶量的调节等。变构调节是指一些小分子效应物与酶的变构中心结合，引起酶分子构象的改变，从而影响酶的活性。例如，血糖浓度升高时，葡萄糖作为变构效应剂与磷酸果糖激酶 - 1 结合，使其活性增强，促进糖酵解的进行。共价修饰调节是指酶蛋白肽链上的一些基团可以在其他酶的催化下与某些化学基团发生共价结合或去除，从而改变酶的活性。酶量的调节则是通过改变酶的合成和降解速度来调节酶的含量，进而影响酶促反应的速率。酶促反应的可调节性使得生物体内的代谢过程能够根据内外环境的变化进行灵活调整。
酶是蛋白质或核酸等生物大分子，其结构和功能容易受到外界因素的影响而发生改变，导致酶的活性降低或丧失，即酶具有不稳定性。温度、pH 值、重金属离子、抑制剂等都可能影响酶的稳定性。例如，高温会使酶蛋白变性，破坏其活性中心的结构，从而使酶失去活性。重金属离子如汞离子、铅离子等可以与酶分子中的巯基等基团结合，使酶的活性受到抑制。此外，一些有机化合物如有机溶剂、表面活性剂等也可能对酶的稳定性产生影响。在实际应用中，需要采取适当的措施来保护酶的稳定性，以保证酶促反应的正常进行。